04-08-26, 02:48 PM
| #1 | |||||||||
  
| 
البروتين .... [size="5"]تمثيل ثلاثي الأبعاد لبروتين الميوغلوبين يُظهِر لوالب ألفا فيروزية اللون. كان هذا البروتين أول بروتين تُعرف بنيته بواسطة علم البلورات السيني. بين اللفات في المنتصف إلى اليمين مجموعة ضميمية تسمى الهيم (باللون الرمادي) مع جزيء أكسجين مرتبط (بالأحمر). البروتينات أو بوليمرات حيوية بروتينية هي جزيئات حيوية ضخمة تتكون من سلسلة أو أكثر من الأحماض الأمينية. تتركب كيميائياً من الكربون،الهيدروجين والنتروجين كمكونات أساسية بينما الفسفور والكبريت كمكونات ثانوية. تقوم البروتينات بوظائف كثيرة ومتنوعة داخل أجسام الكائنات منها: تحفيز التفاعلات الأيضية، تضاعف الدنا، الاستجابة للمنبهات، توفير بنية للخلايا والكائنات، ونقل الجزيئات من مكان لآخر. تختلف البروتينات عن بعضها أساسا حسب تسلسل أحماضها الأمينية الذي يحدده تسلسل نوكليوتيدات الجينات المشفرة لها، تسلسل الأحماض الأمينية هذا يحدد تطوي البروتين إلى بنية خاصة ثلاثية الأبعاد تحدد نشاط هذا البروتين. ترتبط الأحماض الأمينية الفردية مع بعضها البعض بواسطة روابط ببتيدية لتشكل سلسلة خطية من الأحماض الأمينية تسمى عديد الببتيد، يحتوي البروتين على الأقل على جزيء عديد ببتيد واحد طويل. عديدات الببتيد القصيرة التي تحوي أقل من 20-30 حمضا أمينيا نادرا ما تُعتبر بروتينات ويطلق عليها في الغالب اسم البيبتيدات وأحيانا قليلات الببتيد. تحدد الشيفرة الجينية 20 حمضا أمينيا مولدا للبروتين لكن يمكن أن تشمل الشيفرة الجينية لبعض الكائنات على السيلينوسيستئين وفي بعض العتائق على بيروليسين. أثناء التخليق الحيوي للبروتين أو بعده بوقت قصير يتم تعديل الأحماض الأمينية المكونة له كيميائيا عبر تعديلات ما بعد الترجمة، والتي تغير الخصائص الفيزيائية والكيميائية، تطوي، استقرار، نشاط، وأخيرا وظيفة هذه البروتينات. يكون للبروتينات في بعض الأحيان مجموعات غير ببتيدية مرتبطة بها، والتي يمكن أن تسمى مجموعات ضميمية أو عوامل مرافقة. يمكن لعدة جزيئات بروتينية أن تعمل معا لتحقيق وظيفة معينة، وغالبا ما تترابط معا لتشكيل مركبات بروتينية مستقرة. لا يمكن للبروتينات البقاء بعد أن يتم تخليقها سوى لفترة محددة ثم يتم تحليلها وإعادة تدويرها بواسطة آلية الخلية عبر عملية تعرف بدورة البروتين. يُقاس عمر البروتينات حسب عمرها النصفي ويشمل مجالا واسعا، حيث يمكنها التواجد لدقائق فقط أو لسنوات عديدة، متوسط عمر البروتينات هو 1-2 يوم في خلايا الثدييات، تتحلل البروتينات المضطربة أو المتطوية بشكل خاطئ بصفة أسرع بسبب استهدافها لتدميرها أو لكونها غير مستقرة. البروتينات جزيئات مهمة -مثل الجزيئات الضخمة الأخرى كعديدات السكاريد والأحماض النووية- للكائنات وتساهم تقريبا في جميع العمليات داخل الخلايا. العديد من البروتينات هي إنزيمات تحفز التفاعلات الكيميائية الحيوية وهي أساسية لعملية الأيض. للبروتينات وظائف بنائية أو حركية مثل الأكتين والميوسين في العضلات والبروتينات في الهيكل الخلوي، والتي تشكل نظام سقالة يحافظ على شكل الخلية، بعض البروتينات الأخرى مهمة في نقل واستقبال إشارات الخلايا، الاستجابات المناعية، التصاق الخلايا، ودورة الخلية. من الضروري وجود البروتينات في غذاء الحيوانات والإنسان لتوفير الأحماض الأمينية الأساسية التي لا يمكن تخليقها. تفك عملية الهضم البروتينات لاستخدامها في الأيض إن دعت الحاجة. يمكن تنقية البروتينات من المكونات الخلوية الأخرى باستخدام تقنيات عديدة مثل: الطرد المركزي التبايني، الترسيب، الرحلان الكهربائي، والاستشراب. تَقدُّم الهندسة الوراثية جعل تنقية البروتينات أسهل عبر استخدام طرق ذات صلة. من الطرق الشائعة الاستخدام في دراسة بنية البروتين: الكيمياء النسيجية المناعية، التطفر نوعي الموقع، علم البلورات السيني، الرنين المغناطيسي النووي، ومطيافية الكتلة. محتويات 1 الكيمياء الحيوية 1.1 تآثرات 1.2 الوفرة في الخلايا 2 التخليق 2.1 التخليق الحيوي 2.2 التخليق الكيميائي 3 البنية 3.1 نطاقات البروتين 3.2 أنماط تسلسل 4 وظائف خلوية 4.1 الإنزيمات 4.2 إشارات الخلية والارتباط بالربائط 4.3 البروتينات البنائية 5 طرق الدراسة 5.1 تنقية البروتين 5.2 التحديد داخل الخلية 5.3 بروتيوميات 5.4 المعلوماتية الحيوية 5.5 تحديد البنية 5.6 التنبؤ بالبنية ومحاكاتها 5.6.1 التنبؤ ببنية البروتين غير المنتظم والمضطرب 6 التغذية 7 التاريخ والتأثيل 8 انظر أيضًا 9 المراجع 10 وصلات خارجية 11 مشاريع وقواعد بيانات 11.1 مواقع تعليمية الكيمياء الحيوية المقالات الرئيسة: كيمياء حيوية وحمض أميني ورابطة ببتيدية التركيب الكيميائي لرابطة ببتيدية (بالأسفل)، والبنية ثلاثية الأبعاد لرابطة ببتيدية بين ألانين وحمض اميني مجاور (بالأعلى). الرابطة بحد ذاتها مكونة من العناصر chon . بنيتين رنينيتين للرابطة الببتيدية التي تربط الأحماض الامينية لتشكيل عديدي الببتيد. تتكون معظم البروتينات من مكاثير خطية متكونة من سلسلة قد تصل حتى 20 l-α حمضا أمينيا مختلفا. تمتلك جميع الأحماض الأمينية المولدة للبروتين ميزات بنيوية مشتركة، منها كربون-α الذي ترتبط به مجموعة أمينية، مجموعة كربوكسيلية وسلسلة جانبية متغيرة. لا يختلف عن هذه البنية الأساسية سوى البرولين حيث يحتوي حلقة غير اعتيادية في النهاية الأمينية والتي تجبر جزء الأميد co–nh على اتخاذ بنية ثابتة. السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية القياسية -المفصلة في قائمة الأحماض الأمينية القياسية- تملك تنوعا كبيرا في البنى الكيميائية والخصائص. وتوليفة تأثير هذه السلاسل الجانبية لجميع الأحماض الأمينية في البروتين هي من يحدد في النهاية بنيته الثالثية وتفاعله الكيميائي. ترتبط الأحماض الأمينية في عديد الببتيد بواسطة روابط ببتيدية، وحين ترتبط في سلسلة البروتين يسمى الحمض الأميني الواحد وحدة بناء وتعرف سلاسل ذرات الكربون والنيتروجين والأكسجين المرتبطة بالسلسلة الأساسية أو العمود الفقري للبروتين. للرابطة الببتيدية بنيتا رنين تساهمان ببعض خصائص الرابطة المضاعفة وتمنعان الدوران حول محورها، وتكون فيهما الذرات المرتبطة بكربون ألفا على نفس المستوى تقريبا. تحدد الزاويتان الزوجيتان الأخرتان في الرابطة الببتيدية الشكل المحلي المتخذ من قبل العمود الفقري للبروتين. تُعرف النهاية التي تحتوي على مجموعة أمينية حرة بالنهاية الأمينية أو النهاية n، في حين تسمى نهاية البروتين التي تحتوي على مجموعة كربوكسيلية حرة بالنهاية الكربوكسيلية أو النهاية c (يُكتب تسلسل البروتين من النهاية الأمينية إلى النهاية الكربوكسيلية، من اليسار إلى اليمين). الكلمات: بروتين، عديد الببتيد وببتيد مبهمة قليلا ويمكن أن تتداخل في معناها. تُستخدم كلمة البروتين عادة للإشارة إلى جزيء بيولوجي مكتمل له بنية مستقرة، في حين أن كلمة ببتيد تُستخدم في الغالب مع الأحماض الأمينية قليلة الوحدات التي لا تملك في الغالب بنية مستقرة ثلاثية الأبعاد. الحدود بين هاتين الكلمتين غير معرفة بدقة وتكون في الغالب بين 20-30 وحدة. يمكن أن يشار بكلمة عديد الببتيد لأي سلسلة خطية فردية من الأحماض الأمينية بغض النظر عن طولها، لكن في العادة استخدام عديد الببتيد يوحي بغياب بنية محددة لتلك السلسلة الخطية. تآثرات يمكن أن تتآثر البروتينات مع العديد من أنواع الجزيئات، بما في ذلك مع بروتينات أخرى، مع لبيدات، مع السكريات ومع الدنا. الوفرة في الخلايا تم تقدير أن البكتيريا المتوسطة الحجم تحتوي على حوالي مليوني بروتين في كل خلية (مثال: الإشريكية القولونية والمكورة العنقودية الذهبية)، أما البكتيريا الصغيرة مثل المفطورة أو الملتوية فتحتوي عددا أقل يتراوح بين 50 ألف إلى مليون بروتين. في المقابل، خلايا حقيقيات النوى أكبر حجما وتحتوي على بروتينات أكثر، على سبيل المثال قُدّر أن خلايا الخميرة تحوي حوالي 50 مليون بروتين وأن خلايا الإنسان تحوي من مليار إلى ثلاثة مليارات بروتين. تركيز نسخ البروتينات الفردية يتراوح بين عدة جزيئات لكل خلية إلى 20 مليون. لا يتم التعبير عن كل الجينات المشفِّرة للبروتين في معظم الخلايا وعدد البروتينات يعتمد على نوع الخلية والمحفز الخارجي، على سبيل المثال من بين الـ20 ألف بروتينا المشفر بواسطة الجينوم البشري لا يتواجد سوى 6 آلاف منها في الأرومة اللمفاوية. علاوة على ذلك، عدد البروتينات التي يشفرها الجينوم يتناسب مع تعقيد الكائن. حقيقيات النوى، البكتيريا، العتائق والفيروسات تمكك في المتوسط 15145، 3200، 2358 و42 بروتينا على التوالي مشفرة في جينوماتها. التخليق مخطط توضيحي يظهر عملية الترجمة. التخليق الحيوي المقالات الرئيسة: اصطناع حيوي للبروتين والشفرة الجينية تتركب البروتينات من أحماض أمينية باستخدام المعلومة المشفرة في الجينات، لدى كل بروتين تسلسلٌ خاص به من الأحماض الأمينية والذي يُحدَّد بواسطة تسلسل نوكليوتيدات الجين المشفر لذلك البروتين. الشيفرة الجينية عبارة عن مجموعات من ثلاث نوكليوتيدات تسمى كودونات، وتوليفة كل ثلاث نوكليوتيدات ترمز لحمض أميني فمثلا aug (أدينين، يوراسيل، غوانين) هو رمز الميثيونين. نظرا لاحتواء الدنا على أربع نوكليوتيدات فإن عدد الكودونات المحتملة الكلي هو 64 كودونا، وهذا العدد يفوق عدد الأحماض الأمينية لذا يتم الرمز لبعض الأحماض الأمينية بأكثر من كودون. تُنسخ الجينات المشفرة في الدنا إلى رنا قبل رسول بواسطة بروتينات مثل بوليميراز الرنا، وتقوم معظم الكائنات بمعالجة الرنا قبل رسول (والذي يعرف كذلك بالنسخة الأولية) بالقيام بمختلف تعديلات ما بعد الاستنساخ لتشكيل رنا رسول ناضج، والذي يُستخدم بعدها كقالب لتخليق البروتين بواسطة الريبوسوم. لدى بدائيات النوى يمكن أن يستخدم الرنا الرسول بعد إنتاجه مباشرة أو بعد الارتباط بالريبوسوم والابتعاد عن النوواني. وفي المقابل تُنتج حقيقيات النوى الرنا الرسول في نواة الخلية وبعدها ينتقل عبر الغشاء النووي إلى السيتوبلازم أين تتم عملية تخليق البروتين. معدل تخليق البروتين مرتفع لدى بدائيات النوى أكثر منه لدى حقيقيات النوى ويمكن أن يصل حتى عشرين حمضا أمينيا في الثانية. تُعرف عملية تخليق البروتين من الرنا الرسول بالترجمة، ويتم خلالها ارتباط الرنا الرسول بالريبوسوم حيث تُقرأ منه ثلاث نوكليوتيدات كل مرة وتتم مطابقة كل كودون بضد الكودون المقابل له والموجود في جزيء الرنا الناقل الذي يحمل معه الحمض الأميني الموافق للكودون الذي يتعرف عليه، يقوم الإنزيم مخلقة أمينوسيل الرنا الناقل «بتحميل» الرنا الناقل بالأحماض الأمينية الصحيحة.السلسلة الببتيدية النامية تسمى غالبا السلسلة الوليدة أو الناشئة. تُخلّق البروتينات دائما من النهاية-n نحو النهاية-c. يمكن قياس طول البروتين المخلّق بعدد الأحماض الأمينية التي يتكون منها وبكتلته المولية الكلية والتي تقاس عادة بالدالتون (وحدة الكتل الذرية) أو إحدى مضاعفتها مثل الكيلودلتون (كدا). يزداد الطول المتوسط للبروتين من العتائق إلى الكتيريا إلى حقيقيات النوى (283، 311، 438 وحدة و31، 34، 49 كدا على التوالي) وذلك بسبب عدد أكبر من النطاقات البروتينية المكونة للبروتينات لدى الكائنات المعقدة. على سبيل المثال، الطول المتوسط لبروتينات الخميرة يبلغ 466 حمضا أمينيا وكتلتها 53 (كدا). أطول البروتينات المعروفة هي التيتينات وهي من مكونات القسيم العضلي وتبلغ كتلتها المولية حوالي 3 آلاف (كدا) وطولها يبلغ تقريبا 27 ألف حمض أميني. | |||||||||
 |
| |
 | أصدقاء منتدى مسك الغلا | | |||||
